Hur verkar det?
IGF-1 binder till IGF-1-receptorn och aktiverar signalvägar som PI3K/Akt och ERK/MAPK. LR3-varianten är konstruerad för att ha lägre affinitet för IGF-bindande proteiner, vilket kan göra signalen mer tillgänglig i vissa in vitro-system. Forskningen handlar därför ofta om tillväxt, differentiering och metabol signalering i celler eller vävnad.
Teknisk mekanism
Modifierad IGF-1-analog med minskad bindning till IGF-bindande proteiner. Används främst i cell- och vävnadsmodeller för IGF-1R-signalering.
Vad forskas det på?
- IGF-1R-signalering i cellkultur
- Follikelutveckling och vävnadsmodeller in vitro
- Kardiomyocytproliferation och tillväxtsignalering
- Skillnader mellan IGF-1 och analoger med förändrad bindning till IGF-bindande proteiner
Om dokumentationen: Litteraturen om IGF-1 LR3 är begränsad och ofta in vitro. Den bör inte presenteras som klinisk dokumentation, utan som forskning om IGF-1R-signalering och modellberoende bioaktivitet.
Forskningsprofil
Studier och källor
Länkarna går till oberoende forskningsdatabaser (PubMed, PubMed Central, ClinicalTrials.gov). Studierna är på engelska och öppnas i en ny flik.
IGF-1R-signalering och cellmodeller
Studier använder IGF-1 eller Long R3 IGF-I för att undersöka tillväxtsignalering i celler och vävnad.
- Effects of IGF-I bioavailability on bovine preantral follicular development in vitro PrekliniskPubMed· 2007
Den här in vitro-studien undersökte hur Long R3 IGF-I och rekombinant IGF-I påverkade utvecklingen av preantrala folliklar från nötkreatur. Studien är relevant för IGF-I:s biotillgänglighet i vävnadsmodeller, inte för klinisk användning.
- Extracellular signal-regulated kinase and phosphoinositol-3 kinase mediate IGF-1 induced proliferation of fetal sheep cardiomyocytes PrekliniskPubMed· 2003
Den här studien undersökte hur IGF-1 påverkar proliferationen i fetala kardiomyocyter från får via ERK- och PI3K-signalvägar. Den ger mekanistisk bakgrund till IGF-1R-signalering, men gäller inte direkt användning av LR3-produkten hos människor.